歷屆得獎者

2017總統科學獎得獎者
王惠鈞院士

王惠鈞院士

領航臺灣生技產業新紀元 名譽蜚聲國際 培育英才不遺餘力

王惠鈞院士1945年出生於臺灣嘉義,1970年自臺大化學所畢業後,赴美國伊利諾大學香檳分校進行結構生物學相關研究,於1974年取得博士學位後赴麻省理工學院投入研究工作14年,1988年回伊利諾大學任教。王院士於美國研究、教學與行政工作經歷豐富,2000年回國於中央研究院生物化學研究所擔任所長,並協助臺灣基礎科學研究的發展,同年獲選為中研院院士。回臺後,在生化科技、農業、醫學、能源研究等領域貢獻所長,且於臺灣大學、中興大學、陽明大學、成功大學、臺北醫學大學、義守大學等多所公私立大學教授生物化學、結構生物學及藥物開發,並提供學術咨詢,參與指導碩博士生,培育出許多國內外生化與生技領域的優秀研究人才。

 

[學術成就]

王院士專長為研究結構生物學與蛋白質體學,從事核酸與蛋白質結構相關研究四十年。

  • 1979年,他和麻省理工學院Dr. Alexander Rich博士首次解開具有左旋雙股螺旋構型之Z型DNA結構,除開創此特殊DNA 研究的新領域,其重大發現也被撰寫於各版本生物化學教科書。
  • 2008年解開致病菌金黃色葡萄球菌形成色素的關鍵酵素結構,提供抵禦超級細菌的契機。
  • 2009年利用蛋白體研究發現DNA擬態蛋白ICP11,啟動了台臺灣對DNA擬態蛋白的研究。
  • 2010年解析致病性表皮葡萄球菌TcaR蛋白與不同抗生素的複合結構,揭開此致病菌的抗藥機制。
  • 2014年更開發利用冠狀醚與蛋白質結合形成複合物的技術,使蛋白質分子較易形成規律鍵結與排列,克服蛋白質結構解析上的結晶難題,帶領蛋白質結晶學進入新的里程碑。
  • 近年來更積極應用結構生物學進行藥物發展,改造抗體大幅提升藥物效能,並以導致阿茲海默症之重要酵素「麩酸胺環化酶」(glutaminyl cyclase, QC)分子結構,進行小分子藥物設計。

王院士在藥物與DNA交互作用的研究亦成就卓著,進而引導針對抗藥病原菌做出更佳抗生素設計。他的實驗室已發展出足以挑戰該研究領域之結晶蛋白新型平台,至今已有超過450篇學術論文發表於國際著名科學期刊,亦有14項國內外專利。

王院士指導並培訓了許多學生和博士後研究學者,其中多位已為成功的科學家,他是年輕科學家和傑出學者的模範。

 

[對臺灣貢獻]

王院士於2000年由美國伊利諾伊大學返回臺台灣,擔任中央研究院生物化學研究所所長,建立了第一個蛋白質體學設施平台,強化了臺灣在蛋白結晶學方面的研究能量,對臺灣的蛋白質體學及結構生物學整體發展貢獻卓著。2006年至2011年擔任中央研究院副院長期間,協助南港國家生技園區的規劃,提出並執行跨部會的「生技醫療國家型科技計劃」,促進了臺灣學術界與生技產業的互動。他當選中央研究院院士以及美國科學促進協會(AAAS)名譽會員,在2011年接任亞太生化暨分生科學家聯盟(FAOBMB)會長,將於2018年起擔任國際生化暨分子生物學聯盟(IUBMB)會長。

王院士在國內除了擔任台灣生物化學及分子生物學學會及中華民國生物物理學會理事長,並開創以下科學相關組織團體,以推動臺灣在蛋白質體及抗體開發等研究,以及科學教育相關領域的人才培育與國際學術交流:

  • 2003 年創立臺灣蛋白體學會,增強國內學者在蛋白質結構與功能、抗癌藥物研發及生物技術方面之基礎知識與核心技術,以加速帶動臺灣蛋白質體學研究推展。
  • 2011 年成立財團法人生化科技教育基金會,辦理生科、醫藥產業相關會議與課程,藉注入多元資源培育更多卓越人才,帶動臺灣生醫領域及生技產業的發展。
  • 2013 年成立社團法人台灣抗體協會,每年辦理國際研討會提供抗體產學研究合作與交流的平台,促進臺灣抗體之研究、開發與產業化,在學界及業界皆獲極大迴響。

這些皆是王院士個人成就及其努力將臺灣生物醫學提升至國際水平清楚的例子。王院士為臺灣蛋白質結晶學領域發展的重要推手,其在臺灣教育、學術及產業界的耕耘與付出,實屬有目共睹。

 

[代表著作]
  • Wang, H. C., Ho, C. H., Chou, C. C., Ko, T. P., Huang, M. F., Hsu, K. C., and Wang, A. H. (2016) Using structural-based protein engineering to modulate the differential inhibition effects of SAUGI on human and HSV uracil DNA glycosylase. Nucleic acids research 44,4440-4449
  • Lee, C. H., Chou, C. C., Hsu, M. F., and Wang, A. H. (2015) Determining the N-terminal orientations of recombinant transmembrane proteins in the Escherichia coli plasma membrane. Scientific reports 5, 15086
  • Chou, C. C., and Wang, A. H. (2015) Structural D/E-rich repeats play multiple roles especially in gene regulation through DNA/RNA mimicry. Molecular bioSystems 11, 2144-2151
  • Wang, H. C., Ho, C. H., Hsu, K. C., Yang, J. M., and Wang, A. H. (2014) DNA mimic proteins: functions, structures, and bioinformatic analysis. Biochemistry 53, 2865-2874(Review)
  • Lee, C. C., Maestre-Reyna, M., Hsu, K. C., Wang, H. C., Liu, C. I., Jeng, W. Y., Lin, L. L.,Wood, R., Chou, C. C., Yang, J. M., and Wang, A. H. (2014) Crowning proteins: modulatingthe protein surface properties using crown ethers. Angewandte Chemie 53, 13054-13058
  • Chen, K. E., Lin, S. Y., Wu, M. J., Ho, M. R., Santhanam, A., Chou, C. C., Meng, T. C., and Wang, A. H. (2014) Reciprocal allosteric regulation of p38gamma and PTPN3 involves a PDZ domain-modulated complex formation. Science signaling 7, ra98 7. Chang, T. H., Chang, S. J., Hsieh, F. L., Ko, T. P., Lin, C. T., Ho, M. R., Wang, I., Hsu, S. T., Guo, R. T., Chang, W., and Wang, A. H. (2013) Crystal structure of vaccinia viral A27 protein reveals a novel structure critical for its function and complex formation with A26 protein. PLoS pathogens 9, e1003563
  • Chang, Y. M., Jeng, W. Y., Ko, T. P., Yeh, Y. J., Chen, C. K., and Wang, A. H. (2010) Structural study of TcaR and its complexes with multiple antibiotics from Staphylococcus epidermidis. Proc Natl Acad Sci U S A 107, 8617-8622
  • Chang, T. H., Hsieh, F. L., Ko, T. P., Teng, K. H., Liang, P. H., and Wang, A. H. (2010) Structure of a heterotetrameric geranyl pyrophosphate synthase from mint (Mentha piperita) reveals intersubunit regulation. The Plant Cell 22, 454-467
  • Wang, H. C., Wang, H. C., Ko, T. P., Lee, Y. M., Leu, J. H., Ho, C. H., Huang, W. P., Lo, C. F., and Wang, A. H. (2008) White spot syndrome virus protein ICP11: a histone-binding DNA mimic that disrupts nucleosome assembly. Proc Natl Acad Sci U S A 105, 20758- 20763

 

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